Au tableau Joël de Rosnay ! Publié le

Les poissons antigel

Feutres en main, Joël de Rosnay dessine la composition chimique d'un antigel naturel, un glycopeptide, présent dans certains poissons des eaux froides, et qui pourrait s'avérer fort utile pour nous...

Un épisode de la série "Joël de Rosnay au tableau : drôles de questions de science".

Réalisation : Roland Cros

Production : Universcience

Année de production : 2011

Durée : 6min44

Accessibilité : sous-titres français

Les poissons antigel

AU TABLEAU !

Joël de Rosnay

Comment se fait-il que les poissons qui vivent dans des eaux très froides, dans des eaux polaires, ne gèlent pas ?

Eh bien c'est parce qu'ils produisent un antigel très efficace. Et cet antigel leur permet d'abaisser la température de congélation de leur sang de 1 à 1,5 °C, dans une eau qui gèle à -2 °C, parce qu'évidemment, l'eau de mer contient du sel, donc elle gèle en dessous du point de congélation normalement qui est zéro. Alors que les poissons verraient leur sang geler parce qu'il contient effectivement moins de sel.

Alors comment c'est possible ?

Quelle est cette protéine miracle, entre guillemets, qui joue un rôle d'antigel et qui permet la survie de ces poissons ?

Ces poissons, ça peut être des morues, des carrelets, (vous savez les carrelets c'est ce poisson qui a les deux yeux du même côté, qui est plat) des limandes, des soles... Eh bien ces poissons, ils survivent. Ils arrivent à vivre dans l'Antarctique, dans des eaux à -2 °C.

Alors c'est possible grâce à cette fameuse protéine antigel. Alors une protéine antigel qui est fabriquée par eux, on pourrait la décrire comme une succession, c'est comme un peptide, en fait (un peptide, vous savez c'est une succession d'acides aminés) et même, c'est un glycopeptide, donc c'est ce glycopeptide qui assure l'antigel (comme dans nos voitures, un peu, quand on met de l'antigel pour éviter que le réservoir ne gèle.) Mais là maintenant c'est – les voitures modernes ont plus ce problème. Donc qu'est-ce que c'est que ce glycopeptide ? Eh bien il est formé de trois acides aminés qu'on appelle la thréonine et que je vais représenter par la lettre T ; l'alanine que je vais représenter par la lettre A, et la proline que je vais représenter par la lettre P. Donc je rappelle qu'un peptide c'est fait de ces acides aminés que je représente un peu comme les perles d'un collier, voyez, qui sont attachées les unes aux autres, un peu comme les wagons d'un train si on veut. Voilà. Ça, ça s'appelle un peptide et puis quand c'est très, très, très grand ça s'appelle une protéine. Donc ça c'est un peptide. Et pourquoi un glycopeptide ? Parce que, voilà, ça devient très intéressant, la thréonine que je vais représenter ici par la lettre T, la thréonine qui se trouve sur ce, ce glycopeptide à certains endroits, ils se combinent entre eux, la thréonine, l'alanine et la proline, je vais pas donner les détails ici. Voilà. Cette thréonine, ce qu'elle a de particulier, et ça ça nous intéresse beaucoup, c'est qu'elle fixe les molécules de sucre. Elle va fixer des molécules de sucre. Voilà. Et donc on a bien un glyco (sucre) peptide, un glycopeptide. Voilà. Et ce glycopeptide il est antigel.

Comment et pourquoi ?

Eh bien, parce que l'eau, quand elle se forme, la glace, elle va prendre une structure hexagonale. Les molécules d'eau, voyez, l'eau c'est fait, comme chacun s'en souvient, de H2O. Donc il y a l'oxygène, ici, qui est plutôt négatif, et il y a les hydrogènes qui sont plutôt positifs. Donc ça fait comme un petit dipôle, un petit aimant. Donc l'oxygène – alors je représente pas le détail, mais croyez-moi, sur place, vous avez ici des oxygènes, et vous avez ici les – les liaisons hydrogènes qui vont faire des liaisons et commencer à donner cette structure hexagonale de la glace. Eh bien ce glycopeptide va s’intercaler dans les cristaux de glace en formation. Il va s'intercaler dans ces cristaux de glace et comme il a une face plate, que je peux pas montrer ici, il va empêcher les cristaux en formation de recruter d'autres molécules d'eau. Donc comme les autres molécules d'eau ne peuvent pas venir dans le cristal eh bien le cristal ne grandit pas. Il reste minuscule. Un microcristal. Et ça c'est extrêmement important. Pourquoi ? Parce que la glace, quand elle se forme, elle a une particularité qu'on connaît bien, c'est qu'elle augmente de volume, elle se dilate. D'ailleurs si vous vidangez pas les tuyaux de votre maison l'hiver et que vous la laissez comme ça, les tuyaux éclatent. Eh bien cette glace qui se dilate, son volume se dilate, eh bien elle ferait éclater les vaisseaux sanguins des poissons, elle ferait éclater les cellules et ce serait extrêmement dangereux pour eux. Donc cet antigel joue un rôle absolument fondamental.

Et ça a d'ailleurs donné des idées à beaucoup d'industriels, d'appliquer cet antigel pour différents produits.

Par exemple, cet antigel peut servir à préserver des tissus humains, notamment les organes humains avant greffe. Ou bien du sperme qui, quand on le congèle à très basse température, il en reste plus qu'à peu près 1/3. On peut aussi faire de la cryochirurgie, c'est-à-dire des opérations à froid. On peut même aussi cultiver dans des fermes aquacoles des poissons dans des eaux très, très froides. Donc tout ceci a beaucoup d'avantages, mais il y a aussi, je voudrais quand-même le dire, des inconvénients.

Ces inconvénients c'est deux applications dont je vais vous parler. La première application c'est que ça a donné l'idée à des industriels de l'agroalimentaire de fabriquer des glaces, des sorbets et des yaourts qui sont plus onctueux, parce qu'on met ces protéines antigel donc qui permettent de ne pas cristalliser, et ils restent très onctueux, très souples sous la langue et malheureusement on injecte – on ingère, on injecte pas, on ingère certaines de ces protéines à l'intérieur de l'alimentation, ces glycopeptides et ça peut poser des problèmes. C'est en discussion actuellement dans le monde.

Deuxième exemple, aussi, qui pose problème, c'est qu'on a découvert la protéine inverse, c'est-à-dire une qui favorise les cristaux de glace. Pas qui les empêchent, qui les favorisent. Elle a été découverte en 1975 sur des feuilles de – de différentes plantes grâce à une bactérie qui s'appelle pseudomonas syringae, qui fabrique cette protéine, qui permet de remonter la température de cristallisation de l'eau. Non plus à 0 °C mais à 3 ou 4 °C. Ah ! Intérêt ? Les canons à neige, évidemment. On a pensé qu'avec le réchauffement climatique ça serait bien de fabriquer des canons à neige qui font des cristaux de neige à 4 °C, pourquoi pas. Alors on a fabriqué un mélange avec cette protéine « gelante » qui s'appelle – le produit s'appelle Snowmax. Il est en grande discussion, évidemment parce que c'est un produit que l'on peut éventuellement ingérer dans les cristaux (quand on skie quelque fois, on passe sous les canons à neige et on sent cette espèce de vapeur de cristaux). Donc là il y a des controverses et des discussions.

Comme quoi, vous le voyez, cette protéine antigel, ce glycopeptide peut avoir des formidables avantages pour conserver des tissus, pour conserver des organes, mais aussi, il faut continuer à se poser des questions d'applications qui pourraient dépasser leurs objectifs et créer un problème pour l'environnement ou même pour la santé.

Réalisation : Roland Cros

Production : Universcience

Année de production : 2011

Durée : 6min44

Accessibilité : sous-titres français